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在熱、酸、堿、重金屬鹽、紫外線等作用下，蛋白質會發生性質上的改變而凝結起來．這種凝結是不可逆的，不能再使它們恢復成原來的蛋白質。蛋白質的這種變化叫做變性，蛋白質變性之后，紫外吸收，化學活性以及粘度都會上升，變得容易水解，但溶解度會下降。

對蛋白質折疊機理的研究，對保留蛋白質活性，維持蛋白質穩定性和包涵體蛋白質折疊復性都具有重要的意義。早在上世紀30年代，我國生化界先驅吳憲就對蛋白質的變性作用進行了闡釋，30年后，Anfinsen通過對核糖核酸酶A的經典研究表明

當調節某一種氨基酸溶液的pH為一定值時，該種氨基酸剛好以偶極離子形式存在，在電場中，既不向負極移動，也不向正極移動，即此時其所帶的正、負電荷數相等，凈電荷為零，呈電中性，此時此溶液的pH稱為該氨基酸的等電點，通常用pI表示。

蛋白質是一類大分子物質，可以在酸、堿或蛋白酶的作用下水解為小分子物質：蛋白質水解后，能得到其基本組成單位——氨基酸（amino acid）。存在于自然界中的氨基酸有300余種，但是參與構成蛋白質的氨基酸通常有20種