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對蛋白質折疊機理的研究，對保留蛋白質活性，維持蛋白質穩定性和包涵體蛋白質折疊復性都具有重要的意義。早在上世紀30年代，我國生化界先驅吳憲就對蛋白質的變性作用進行了闡釋，30年后，Anfinsen通過對核糖核酸酶A的經典研究表明

當調節某一種氨基酸溶液的pH為一定值時，該種氨基酸剛好以偶極離子形式存在，在電場中，既不向負極移動，也不向正極移動，即此時其所帶的正、負電荷數相等，凈電荷為零，呈電中性，此時此溶液的pH稱為該氨基酸的等電點，通常用pI表示。

組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關

但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線，除分子量外，還認為多肽一般沒有嚴密并相對穩定的空間結構，即其空間結構比較易變具有可塑性，而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩定的空間結構，這也是蛋白質發揮生理功能的基礎，因此一般將胰島素劃歸為蛋白質。